Modelo enzima-sustrato

En todas las reacciones catalizadas por enzimas, el primer paso es la unión (no covalente) del sustrato al enzima para formar lo que es llamado el complejo enzima sustrato. Este complejo se puede disociar para devolver sustrato libre y enzima. Por tanto, esta es una reacción de equilibrio como se muestra en la ecuación 

 

La velocidad a la cual sucede esta reacción de enlace dependerá de la naturaleza tanto del enzima como del sustrato; sin embargo, en todos los casos en que ha sido medida la velocidad de enlace se ha visto que es muy rápida, de modo que el equilibrio de la ecuación se consigue en una fracción muy pequeña de segundo.


Nosotros tan solo estamos empezados a aprender que clases de fuerzas químicas están implicadas en la unión del sustrato al enzima. Durante anos los químicos han identificado varias clases de fuerzas intermoleculares de atracción a partir del estudio de pequeñas moléculas, y estas mismas fuerzas son, sin duda, utilizadas en la unión de un sustrato a un enzima. Una area de investigación muy  común pretende determinar en que grado cada una de estas fuerzas es importante en los casos específicos. A continuación se expone varios tipos de estas fuerzas, con algunos ejemplos:

 

  1. Atracción iónica. Un factor importante en la unión de la acetilcolina al enzima acetilcolinesterasa se cree que es la atracción de la carga positiva del átomo de nitrógeno del sustrato por un grupo funcional cargado negativamente del enzima.
  2. Enlace hidrogeno. en el tubo digestivo la hidrólisis de las proteínas esta catalizada por enzimas tales como la quimotripsina. El enlace hidrogeno puede ayudar a la unión de los grupos peptidicas funcionales de la proteína al enzima, del modo sugerido por la ecuación.
  3. Enlace polar. Es de conocimiento muy común el que las sustancias no polares como la gasolina no se disuelven en las sustancias polares como el agua, pero que dos sustancias no polares como la gasolina y el aceite son mutuamente miscibles.

 

 


REFERENCIAS